Enzimas

Tema 7 Enzimas
Características GeneralesCada enzima actúa sobre un tipo de sustrato concreto. Incrementan la velocidad de las reacciones.
Actúan a valores de T y pH concretos, entre 25 y40ºC y 5 a 8 de pH, por ello es necesario saber en qué rango actúa. Hay excepciones en las que viven en condiciones extremas.
 Aumentan la velocidad de 106 a 1020, tienen una elevada capacidad catalítica.
 En todas las reacciones la enzima no se destruye ni se genera ni se modifica. Cuando acaba, se libera.
 La actividad depende de la estructura terciaria y cuaternaria que tenga, si se disocia o desnaturaliza pierde la actividad catalítica.
 Tamaño variable.
Composición química
Parte proteica + Grupo Prostetico = HOLOENZIMA
Apoencima o apoproteina Cofactor o coenzima


El metal se encuentra en el centro activo o muy próximo, las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos y puede que sean requeridas por distintas enzimas.
Nomenclatura:
Se denominan por 2 o 3 términos, uno indica el sustrato y otro la reacción que cataliza, este es el sistemático.
Todas están identificados por 4 dígitos precedidos de E.C, el primero corresponde a la clase (1 a 6) el segundo indica la subclase y los dos últimos son variables.
ClasificaciónOxidoreductasas: Catalizan reacciones REDOX, de transferencia de e-.
Transferasas: transfieren elementos químicos de un sustrato a otro.
Hidrolasas: Catalizan la hidrólisis de enlaces, transfieren grupos funcionales.
Liasas: Catalizan la adición de grupos químicos que conllevan la formación de enlaces dobles y la eliminación de los grupos químicos.
 Isomerasas catalizan reacciones en las que se produce la modificación entre la posición de los grupos dentro de una mol para dar lugar a isómeros.
 Ligasas: Catalizan reacc de formación de enlace entre el C y otros elementos menos H, mediante reacciones de condensación acopladas a la rotura de ATP
Funcionamiento
Soluciona los problemas en situaciones desfavorables, en el ambiente celular al proporcionar un ambiente energéticamente más favorable. El rasgo distintivo es que tiene lugar dentro de una cavidad denominada Centro Activo, donde se fija el sustrato, donde actúa la enzima.
La función de un catalizador es aumentar la velocidad, pero no modifican los equilibrios.
En su estado basal cualquier molécula tiene energía libre
El equilibrio entre S y P refleja la dif de E.libre. La de P es
Inferior por lo que ΛG es negativa, favorece a P. Este equilibrio
No es favorecido por ningún catalizador, un equilibrio favorable no
Indica que la conversión de S en P sea rápida. La velocidad depende de la E
Requerida. Para que haya reacción se ha de superar esta barrera. En la cumbre energética existe un punto en el que la caída hacia S o P es igual de probable. Este es el estado de transición, un momento molecular fugaz. La diferencia entre los niveles de E y el estado de transición es la energía de activación. La velocidad de una reacción refleja esta energía. Puede disminuirse la energía de activación añadiendo un catalizador de aquí sabemos que la catálisis aumenta las velocidades de reacción disminuyendo las energías de activación.
Existen dos sistemas básicos de reacciones enzimáticas:
E+S ES E+P
E+S ES EP E+P
Cualquier reacción puede consistir en varias etapas denominadas intermedios de reacción. Cuando existen varios pasos, la velocidad global viene determinada por el paso cuya ea sea superior y se denomina etapa limitante.
Relaciones enzima-sustrato
Modelo de llave cerradura: Propuesto por Emil Fisher, se da cuando la enzima tiene la forma específica para su sustrato en el centro activo y encaja perfectamente.
Teoría del Ajuste inducido: o de mano-guante, antes de que el sustrato encaje, necesita un primer contacto, si es positivo interaccionan y se desarrolla un encaje completo.
Factores que intervienen en la catálisis enzimática
De proximidad y orientación: La velocidad de catálisis va a depender de cómo se orientan las moléculas en el sustrato respecto a la enzima y de cómo están de próximas.
 De superficie: Debido a que son proteínas con plegamiento hace posible que en la parte superficial los aa no tengan las mismas características, que las del centro activo. Sustratos que son muy apolares pueden interaccionar.
 De distorsión o Tensión de enlaces: Provocan ajustes entre el centro activo y el sustrato, engloban las primeras reacciones, de rotura de enlaces y formación en el centro activo. Como producto el S queda totalmente modificado.
 Presencia de grupos químicos muy reactivos, de naturaleza ácida, básica e iones metálicos, propician el flujo de e- y de protones enzima sustrato.
Tipos de CatálisisCatálisis Ácido Base, muchas suponen la formación de intermedios cargados inestables que no pueden reaccionar. A menudo se pueden estabilizar transfiriendo protones. Cuando los iones que se movilizan proceden del agua, la catálisis recibe el nombre de Catálisis acido base específica y se da cuando es el agua la aceptora o dadora de protones.

Catálisis covalente: Implica la formación de un enlace covalente transitorio entre el S y la E. Estas enzimas tienen elementos muy nucleofilos, que tienen una gran capacidad para dar e-.
Catálisis por iones metálicos las interacciones iónicas entre un metal fijado a la enzima y el sustrato pueden ayudar a orientar para que reaccione. Los metales también pueden facilitar reacciones redox mediante cambios reversibles en el estado de oxidación del ión metálico.
 La quimotripsina: es una proteasa específica en romper enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos aromáticos (Met y Leu). La reacción enzimática tiene dos fases principales, ocurre una acilación en la que se rompe el enlace peptídico formándose un enlace éster entre el carbono carbonílico del péptido y el enzima, interviene la serina. Se une a la His y el Asp para producir un flujo de protones que rompe el enlace peptídico y un flujo de e- para la formación del covalente transitorio. Después desacilación en la que el enlace éster se hidroliza regenerándose la E.
 Ribozimas o enzimas RNA: constituidas por proteínas y ARN aumentan la velocidad y su tamaño es variable. Son sensibles a cambios de T y pH a T superiores a 35ºC pierden su actividad.
Abzimas o aboenzimas son anticuerpos catalíticos, aumentan la velocidad y reconocen antígenos. Aumentan la velocidad del proceso de reconocimiento y destrucción del antígeno.